DV1 ；D - V

1. 基本信息

• ️英文名称：因缺乏更多背景信息，暂无法明确其标准英文名称，推测可能为某种自定义命名的多肽缩写。若根据常见命名规则及 “DV1” 推测，可能是 “Dipeptide - V1” 或类似表示形式，但这仅为推测，实际需根据其来源、所属研究领域的具体命名习惯确定 。
• ️中文名称：同理，中文名称也难以准确给出。若按照字母拆解，“D” 可能代表天冬氨酸（Aspartic Acid），“V” 可能代表缬氨酸（Valine），假设 “DV1” 是简单的二肽命名，可能为 “天冬氨酰 - 缬氨酸 1 号”，不过这只是基于有限信息的猜测 。
• ️氨基酸序列：基于上述对字母的推测，若 “D” 代表天冬氨酸，“V” 代表缬氨酸，那么氨基酸序列可能为天冬氨酸 - 缬氨酸（Asp - Val），但这只是一种假设情况，若无更多信息确认，无法明确真实氨基酸序列 。
• ️单字母序列：若上述推测成立，单字母序列为 “D - V” 。
• ️三字母序列：若推测无误，三字母序列为 “Asp - Val” 。
• ️分子量：天冬氨酸（Asp）分子量约为 133.10，缬氨酸（Val）分子量约为 117.15。若为 Asp - Val 二肽，形成肽键时会脱去一分子水（分子量约 18.02），则该二肽分子量约为 133.10 + 117.15 - 18.02 = 232.23 。然而，这是基于假设的氨基酸序列计算，实际分子量需通过质谱等专业技术精确测定 。
• ️分子式：天冬氨酸分子式为\(C_4H_7NO_4\)，缬氨酸分子式为\(C_5H_{11}NO_2\) 。若为 Asp - Val 二肽，形成肽键后，大致分子式为\(C_9H_{16}N_2O_5\)（此为假设序列下的计算，实际需根据准确结构确定） 。
• ️等电点：天冬氨酸侧链羧基 pKa 约为 3.9，缬氨酸无明显可解离的侧链基团影响等电点，二肽的等电点主要受天冬氨酸羧基影响，大致估算等电点在 3 - 4 之间，精确数值需通过等电聚焦等实验测定 。
• ️CAS 号：目前未查询到与 “DV1” 相关的明确 CAS 号，可能因该名称并非广泛认可的标准化学物质命名，或相关研究未公开其 CAS 登记信息 。

2. 结构信息

若氨基酸序列为天冬氨酸 - 缬氨酸（Asp - Val），则通过肽键（-CO - NH -）连接。天冬氨酸的侧链羧基呈酸性，可参与静电相互作用或形成氢键，影响多肽与其他分子的结合 。缬氨酸具有较大的疏水侧链，这使得该二肽部分区域具有疏水性，在水溶液中，疏水的缬氨酸侧链倾向于聚集，远离水分子，而天冬氨酸的亲水性羧基则倾向于与水接触，这种亲疏水特性可能导致二肽在溶液中呈现特定的取向 。二肽整体呈线性结构，但由于天冬氨酸和缬氨酸的空间位阻等因素，肽键周围的原子会有一定的空间排列，并非完全伸展 。若 “DV1” 并非简单二肽，而是更复杂的多肽或存在其他修饰，其结构将更为复杂，可能涉及二级结构（如 α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角等）的形成，这取决于完整的氨基酸序列及可能的修饰情况 。供应商：上海楚肽生物科技有限公司

3. 作用机理及研究进展

3.1 作用机理

由于缺乏相关研究报道，以下作用机理为基于常见多肽作用方式及组成氨基酸特性的推测 。

• ️受体结合：天冬氨酸的酸性侧链和缬氨酸的疏水侧链可能协同作用，模拟某些细胞表面受体的配体结构，从而与受体结合。例如，若存在对酸性及疏水基团有特异性识别位点的受体，“DV1” 可能与之结合，诱导受体构象变化，启动细胞内信号转导通路 。如与 G 蛋白偶联受体结合，可能激活 G 蛋白，调节细胞内第二信使（如 cAMP、IP₃等）水平，影响细胞的增殖、分化、代谢等生理过程 。
• ️酶调节：天冬氨酸和缬氨酸组成的特定结构，可能作为某些酶的底物或抑制剂。天冬氨酸的羧基可被一些酶识别，参与酶促反应；缬氨酸的疏水侧链可能影响酶与底物的结合口袋，若 “DV1” 与酶的活性中心或别构位点结合，可能改变酶的构象，调节酶活性，进而影响相关代谢途径 。例如，在一些涉及氨基酸代谢的酶反应中，该二肽可能参与竞争底物结合位点，抑制酶的正常催化功能 。
• ️蛋白质 - 蛋白质相互作用：通过天冬氨酸的负电荷和缬氨酸的疏水作用，“DV1” 可能与其他蛋白质相互作用。天冬氨酸的羧基可与其他蛋白质表面的正电荷区域通过静电引力相互作用，缬氨酸的疏水侧链则可与其他蛋白质的疏水区域相互作用，促进蛋白质 - 蛋白质复合物的形成，影响蛋白质的功能和细胞内的生物学过程 。例如，在蛋白质信号转导复合物的组装中，“DV1” 可能作为桥梁分子，促进不同蛋白质之间的相互作用 。

3.2 研究进展

目前公开资料中，几乎未检索到关于 “DV1” 的直接研究报道 。在未来研究中，可通过合成该多肽（若其结构确定），利用细胞实验观察其对细胞生理过程的影响，如细胞生长、迁移、凋亡等 。结合蛋白质组学、细胞生物学等技术，寻找其作用靶点，明确在细胞内的信号转导途径 。也可开展动物实验，探索其在整体生物体内的功能及潜在应用价值，如对某些疾病模型的治疗效果等 。

4. 溶解保存

4.1 溶解性

若为天冬氨酸 - 缬氨酸二肽，天冬氨酸的亲水性羧基使其在水中有一定溶解性，可与水分子形成氢键 。但缬氨酸的疏水侧链会限制其在水中的溶解度，总体来说，在水中的溶解性可能有限 。可尝试溶解于一些有机溶剂，如二甲基亚砜（DMSO）、N,N - 二甲基甲酰胺（DMF）等，这些有机溶剂既能溶解极性部分，又能溶解疏水部分 。在实验前，需进行小范围溶解性测试，调节溶液 pH 值（天冬氨酸羧基的解离受 pH 影响，偏离其 pKa 值时，羧基解离状态改变，可能影响溶解性）、温度等条件，确定最佳溶解条件 。

4.2 保存条件

为保持其化学稳定性和生物活性（若有），需保存在低温环境下，一般建议在 - 20℃至 - 80℃ 。避免反复冻融，反复冻融可能导致多肽的降解、聚集或变性，影响其性能 。若为溶解后的溶液，应尽量在短期内使用完毕，如需长期保存，可分装后在低温下保存，并在使用前检查溶液是否有浑浊、沉淀等异常现象 。同时，保存环境应避免光照、高温、高湿度等因素，光照可能引发光化学反应破坏结构，高温加速化学反应促使多肽降解，高湿度可能导致多肽吸湿而影响稳定性 。

5. 相关多肽

• ️具有相似氨基酸组成的多肽：如天冬氨酰 - 丙氨酸（Asp - Ala）多肽，丙氨酸与缬氨酸类似，都具有一定的疏水性，但侧链结构不同 。对比 “DV1”（假设为 Asp - Val）与 Asp - Ala 在溶解性、稳定性以及与生物分子相互作用等方面的差异，可深入理解氨基酸侧链结构对多肽性质的影响 。例如，研究两者在不同 pH 溶液中的溶解度变化，分析侧链差异如何影响多肽与水分子的相互作用 。
• ️作用于相似信号通路的多肽：一些已知能调节细胞内信号通路且含有酸性氨基酸和疏水氨基酸的多肽 。例如，某些与细胞增殖调控相关的多肽，其结构中也包含类似天冬氨酸的酸性氨基酸和类似缬氨酸的疏水氨基酸 。研究这类多肽与 “DV1” 在信号通路调节方面的异同，有助于推测 “DV1” 的潜在作用机制 。如对比它们在激活或抑制特定细胞内激酶活性方面的效果，分析其在信号转导网络中的作用节点 。

6. 相关文献

通过常见学术数据库（Web of Science、PubMed、中国知网等），以 “DV1” 为关键词检索，未发现直接相关文献 。随着对该多肽研究的开展，未来可结合其可能的作用机制、相关细胞生理过程等关键词（如 “DV1” + “细胞增殖调节”、“DV1” + “信号通路” 等）进行检索，获取最新研究信息 。在开展相关研究时，也可参考类似结构多肽的研究文献，为 “DV1” 的研究提供思路和方法借鉴 。例如，在研究 “DV1” 的合成方法时，可参考其他二肽或含天冬氨酸、缬氨酸多肽的合成工艺优化文献 。

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